O musculo uterino, como qualquer musculo liso, tem como unidade funcional a fibra muscular lisa.
A fibra muscular lisa é fusiforme, alongada e uninucleada. Existem junções comunicantes que solidarizam as fibras musculares, denominadas junções comunicantes.
O que é estranho é que, enquanto antes da gestação não ha muitas junções comunicantes uma vez que a mulher engravida elas aumentam de numero, e nos ultimos meses de gravidez chegam a ser bem numerosas, o que permite especular uma associação com o surgimento das contrações Braxton Hicks, cujo aumento culmina com as contrações do trabalho do parto.
Com certeza, o aumento do numero das junções comunicantes está sob a influência dos estrôgenos, sendo considerado como caracteristica essencial do determinismo do parto.
Foi presumida, um tempo a existência da função de marcapasso para a fibra muscular lisa uterina, contudo, a existência de um tal fenômeno não foi comprovada.
A diferença entre a fibra muscular lisa e aquela estriada consta em ausência das estrias transversais nos miofilamentos.
I) DESMONTANDO O MUSCULO LISO UTERINO:
A célula muscular lisa é uma celula cujo componente principal é o filamento, isto é, de fato, uma rede de filamentos. Alguns desses filamentos são finos (7 nm), outros são mais grosseiros (15 nm).
Deste ponto de visto, a estrutura não é, então, muito diferente de musculatura estriada.
Os filamentos "grossos" de fato, são de miosina, os finos são de actina e de tropomiosina. Falta, então, um componente principal que está presente no musculo estriado: a troponina (muito utilizada, se lembrarmos no diagnóstico do infarte agudo de miocardio, mas esse aí, já é um musculo estriato). Ou seja, a diferença consta exatamente na falta da troponina.
FILAMENTO GROSSO
Então, vamos pegar leve, primeiramente com os filamentos grossos:
O filamento grosso, então, inclui 200-300 "fios" de miosina, uma proteina complexa cuja estrutura é constituida de cadeias, algumas pesadas, algumas leves.Quantas?
São duas cadeias pesadas de cada filamento e, lógico, quatro cadeias leves, porque a proporção é essa mesmo: duas cadeias leves por cada cadeia pesada.
A cadeia pesada é uma estrutura enrolada (veja abaixo), havendo duas cabeças arredondadas e cauda, entrelaçada em hélice.
cauda é implicada na contração mesmo, transmitindo a força gerada na cabeça da molécula.
As cabeças arredondadas são implicadas nas conexões actina-miosina, havendo:
- um sitio que contem ATP-ase, enzima que faz a hidrólise do ATP
- um sítio actina-combinante
- um par de miosina de cadeia leve - uma vez fosforilada, ela permite a interação actina-miosina
Assim, a molécula de miosina é composta de duas cadeias pesadas e de quatro cadeias leves.
FILAMENTO FINO
O mais interessante em relação com o filamento fino é saber que ele é constituido de ACTINA F (fibrilar) e que esta consegue ligar-se em qualquer momento de miosina. A explicação desta enorme afinidade está na estrutura da actina-F fibrilar - precisamente no que constitua essa molecula - resultado de uma polimerização de unidades da actina-G globular. Cada molécula de actina-G contém um local ativo que se liga à cabeça da miosina.
Há também, uma hélice apertada de duas cadeias de actina-F enroladas, uma na outra. Sendo tão ativa e com afinidade para a actina, quem será que modula esta ligação? Ninguém outra que a tropomiosina. A ligação da tropomiosina encobre os locais ativos da molécula de actina.
